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    Diseñan péptido que aniquila bacterias intrahospitalarias

A partir de una molécula de origen humano, denominada LL-37, se diseñó y sintetizó un péptido –especie de proteína– mejorado, capaz de contrarrestar las aglomeraciones de bacterias asociadas con la persistencia de las infecciones en ambientes intrahospitalarios.

En los próximos 30 años las bacterias serán tan resistentes a los tratamientos con antibióticos que no habrá forma de combatirlas. Una de las razones de su fortaleza es que, además de ser muy tolerantes a las condiciones desfavorables –como las altas temperaturas-, actúan “en gallada”, o sea que varios microorganismos infecciosos se agrupan formando un estado conocido como biopelícula.

Entre seis y ocho de cada diez infecciones humanas se relacionan con microorganismos en estado de biopelícula. Además, cuando se aglomeran de esta manera, se incrementa de 10 a 1.000 veces su capacidad de resistir los antibióticos, ya que la “capa exterior” que forman limita la eficacia de los medicamentos.

Precisamente la formación de biopelículas en catéteres, prótesis o sondas es una de las causas frecuentes de las infecciones intrahospitalarias; a ellos se adhieren los microorganismos y sobreviven durante mucho tiempo, lo cual explicaría por qué algunos pacientes hospitalizados no responden a los antibióticos y por ende permanecen más tiempo enfermos prolongando estancia en hospitales y clínicas, lo cual incrementa los costos del sistema de salud.

“La facilidad para adherirse de los Staphylococcus spp. permite el desarrollo de enfermedades como la endocarditis bacteriana –infección en las válvulas del corazón–, la fibrosis quística –enfermedad que afecta los pulmones–, la osteomielitis –infección del hueso o la medula ósea– y la periodontitis, entre otras:  Fredy Alexander Guevara Agudelo”

Contrarrestar o inhibir la formación de biopelículas de bacterias como Staphylococcus spp. –uno de los patógenos más importantes asociado con múltiples infecciones humanas– podría ayudar a solucionar en parte esta problemática. Fredy Alexander Guevara Agudelo, magíster en Genética Humana de la Universidad Nacional de Colombia (UN), diseñó y sintetizó una molécula que tiene esa capacidad.

“La facilidad para adherirse de los Staphylococcus spp. permite el desarrollo de enfermedades como la endocarditis bacteriana –infección en las válvulas del corazón–, la fibrosis quística –enfermedad que afecta los pulmones–, la osteomielitis –infección del hueso o la medula ósea– y la periodontitis, entre otras”, afirma el investigador Guevara, cuyo trabajo recibió distinción laureada por parte del Consejo Superior Universitario de la Facultad de Medicina de la UN.

Diseñados en laboratorio

El trabajo, realizado de manera conjunta con la Universidad Colegio Mayor de Cundinamarca, consistió en el diseño de cuatro péptidos a partir de la secuencia de aminoácidos de la catelicidina humana LL-37, péptido producido de forma natural por células del sistema inmune conocidas como polimorfonucleares, las cuales defienden el cuerpo ante las infecciones.

La profesora Luz Mary Salazar, del Departamento de Química de la UN, señala que un péptido es una pequeña parte de una proteína, formada por aminoácidos, “es como una palabra: para que adquiera un significado semántico es necesario unir las letras adecuadas; lo mismo sucede en el laboratorio, donde se pueden unir los aminoácidos correctos hasta formar un péptido con una función específica”.

“Algunas moléculas –proteínas– forman parte de nuestra defensa innata y ayudan a prevenir las infecciones. Sin embargo no toda la proteína puede ser necesaria, por lo que en este estudio nos centramos en la parte verdaderamente activa responsable de dicha acción de defensa para generar un péptido corto y efectivo que inhiba la conglomeración microbiana”, agrega la experta.

Cuando se presenta una infección, el organismo busca todo lo que esté a su alcance para defenderse, y uno de los mecanismos que usa es la liberación de moléculas antimicrobianas, como el péptido escogido por los investigadores, el LL-37. Con base en este, y por medio de herramientas bioinformáticas, el investigador Guevara diseñó cuatros péptidos análogos: LL37-1, LL37-2, LL37-3 y LL37-4, los cuales se diferencian por la ubicación de los aminoácidos que los componen, ya que su propósito es optimizar la función de defensa ante grupos bacterianos. Luego los sintetizó químicamente en el Laboratorio de Membranas del Departamento de Química de la UN.

Efectividad de los péptidos

Liliana Muñoz, docente de la Universidad Colegio Mayor de Cundinamarca, menciona que para probar el efecto de los péptidos, estos se aplicaron directamente sobre biopelículas de microorganismos multirresistentes –en este caso el Staphylococcus– previamente aislados de hospitales de segundo y tercer nivel.

De esta manera se comprobó que el LL37-1 presentó el mejor desempeño, pues a una concentración baja (5 µM-micromolar) aniquila el 90 % de la biopelícula. Los demás tuvieron resultados similares aunque a una concentración mayor, lo que demuestra menor actividad antibacteriana.

En la investigación también se hicieron ensayos de citotoxicidad, es decir de la capacidad del péptido para afectar células humanas: “evaluamos si afectaba específicamente los glóbulos rojos, y evidenciamos que no dañó las células sanguíneas. Sin embargo es necesario ampliar la investigación en este sentido, para comprobar su utilización en personas”, confirma el magíster de la UN, quien por medio de un convenio internacional con la Universidad de Columbia Británica (Vancouver, Canadá) realizó una pasantía de investigación y obtuvo una beca completa para participar en el curso avanzado de antibióticos ofrecido por el Instituto Pasteur y la Fundación Mérieux en Annency (Francia).

Gracias a los resultados, el equipo de investigadores probará ahora el péptido en hongos y otras especies bacterianas, con la idea de contribuir al mejoramiento de la salud de los pacientes y disminuir sus estancias hospitalarias. Así mismo, el LL37-1 podría tener aplicaciones como ingrediente en geles antibacteriales para que estos puedan evitar la formación de biopelículas, o en tratamientos odontológicos para erradicarlas en la cavidad oral.

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